由于合成缺陷、暴露于恶劣环境、甚至是人为设计等各种情况，纳米材料的缺陷会广泛发生。然而，纳米材料缺陷在与生物系统相互作用中的影响在很大程度上仍是未知的。我们利用分子动力学模拟方法研究了缺陷石墨烯纳米片与广泛使用的模型蛋白YAP65WW-domain之间的相互作用。模拟结果发现石墨烯上局部的缺陷会持续作用于YAP65WW-domain的解折叠。与石墨烯缺陷结合的蛋白残基由于良好的静电相互作用而紧密锚定。这些蛋白质残基在界面上受到高度抑制时，由于蛋白质其他部分的热运动作用使整个蛋白质变性并解折叠。相比之下，较之于蛋白质与理想石墨烯结合的对照模拟，蛋白质的天然结构保存良好。我们的研究结果阐明了石墨烯缺陷在对蛋白质吸附中的作用，强调有必要改进对纳米材料缺陷在潜在的生物医学应用中的认识。
相关工作发表在期刊Carbon上，苏州大学博士研究生李保玉为论文第一作者，苏州大学周如鸿教授和李伟峰副教授为共同通讯作者。1
(1) Li, B. Y., Bell, D. R., Gu, Z. L., Li, W. F., and Zhou, R. H. (2019) Protein WW domain denaturation on defective graphene reveals the significance of nanomaterial defects in nanotoxicity, Carbon146, 257-264.
本文来自苏州大学定量生物与医学研究所，本文观点不代表石墨烯网立场，转载请联系原作者。
